糖份子自身的的僵化性和好多N-glycoproteins低展现水准导致对N-glycosylation空间结构特征的定量分析的阐述最为吃力。在加测低丰度的N糖基化体现核核球核苷酸或肽段时，当中掺入一大批未体现的核核球核苷酸肽断，这很方便将低丰度的糖基化体现核核球核苷酸肽段的表现掩藏。凝素亲和法是现今糖核核球核苷酸质组学中拜谱生物更广泛的分離聚集工艺。凝集素（lectin）也是类糖联系核核球核苷酸质，能从一而终认别某些特别空间结构特征的单糖或聚糖中指定的糖基队列而与之联系，它们的与糖链可逆反应非共价联系，糖核核球核苷酸或糖肽被凝集素获取后，常常用指定的单糖能够恶性竞争联系凝集素将糖核核球核苷酸或糖肽冲洗掉下去。 球蛋白酶质经历酶解后用凝集素（lectin）生物富集N-糖基化肽段，第二用N-糖酰胺酶（PNGase）在H218O中做手术连结在天冬酰胺残基（Asn）上的糖链。该做好处理让Asn碳原子量提高2.9890Da。最后的用高精密度LC-MS质谱仪检查测量脱糖后的肽段，可以通过检索式统计资料库，根本脱糖后碳原子量两者之间按理来说碳原子量的變化与糖基化绘制肽段的编码序列，为了敲定该球蛋白酶质的N-糖基化位点。N-糖基化位点敲定后会，再用label-free的道理对其做好化学发光法浅析。

• 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析
  
  
• 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
• 03高通量，高分辨
  
  

• 01
  不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析
  
  
• 02
  筛选候选糖蛋白标志物
  
  
  
  

样本类型	常规送样量
植物叶片	湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等	湿重≥5g
细胞样品	细胞量湿重≥5*10^7
组织样品	人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品	血清、血浆体积≥200μl，脑脊液≥500μl，尿液≥1000μl

1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031